| 영문 | iron deficiency anemia | 한글 | 철결핍빈혈 |
|---|---|---|---|
| 설명 | 적혈구의 기능은 산소를 운반하는데 있다. 적혈구 속에 산소와 결합을 하여 산소를 운반하는 혈색소라는 물질이 있다. 철은 이 혈색소의 중요한 부분을 이루는 것으로 철이 없으면 혈색소가 만들어질 수가 없다. 혈색소가 없으면 역시 적혈구도 만들어지지 않으므로 체내에 철이 부족하면 빈혈이 생긴다. 이 철결핍성 빈혈은 빈혈의 원인 중에서 가장 흔한 것이다(약 25%를 차지한다). 철저장량의 저하-결핍, 혈청철농도의 저하, 트란스페린량 상승, 트란스페린포화도의 저하, 혈색소농도 또는 헤마토크리트의 저하, 저색소성대적혈구를 특징으로 하는 빈혈로서, 생체 내에서 철이 장기에 걸쳐 결핍되며 그 때문에 혈색소 생산 감소에 의해 일어난다. 창자에서의 철흡수량 부족, 철의 수요 증대(유아기, 사춘기, 임신), 철소실과잉(출혈)에 의해 일어나며, 특히 사춘기에서 폐경기까지의 여성에게 많다. 증상으로서는 얼굴창백, 피로감, 피부창백, 손톱 변화(스푼 모양) 등을 나타낸다. 구강 영역에서는 혀의 접촉통, 발적, 건조감, 삼킴곤란을 수반하면 플러머-빈슨(Plummer-Vinson)증후군이라고 한다. 혈액 소견은 혈청철은 저하하며, 철결합능력의 상승, 저색소성 작은적혈구성을 나타낸다. |
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| 영문 | liver cirrhosis | 한글 | 간경화(증) |
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| 설명 | 정상적인 간세포의 많은 부분이 소실이 되고 대신에 섬유조직으로 대치되어 있는 간의 병적 상태를 말한다. 간세포의 많은 손상을 가져오는 모든 병에서 간경화가 일어난다. 그러나 대부분의 간경화의 원인은 간염과 술에 의한 간손상이다. 간경화의 증상은 원인에 따라서 다음과 같은 두 가지로 나눌 수가 있다. 첫째는 우선 간의 기능의 장애에 의한 증상이다. 간세포의 상당수가 섬유조직으로 대체되어 있는 상태이므로 간의 기능의 장애가 생기는 것은 당연하다. 황달 등이 대표적 예라 하겠다. 두번째는 문맥압항진(portal hypertension)에 의한 증상들이다. 위, 작은창자나 큰창자에서 영양분을 흡수하기위한 모세혈관조직은 모두 간으로 연결이 된다. 즉 소화기에서 흡수한 영양분이 가득한 피는 모두 간으로 연결되는데 이것을 문맥계(portal system)라고 한다. 간경화의 경우에는 섬유성조직이 간조직을 거의 대치함으로 정상 간세포내에선 넓은 공간을 차지하던 간내의 혈관들이 섬유조직에 눌리게 된다. 그러면 이것과 연결된 문맥계의 압력도 높아지게 된다. 문맥압의 상승이 있는 경우에는 문맥계에 연결이 되어 있는 모든 부분의 정맥의 압력이 높아지고 정맥의 순환이 정지된 상태가 된다. 지라의 경우도 문맥계에 연결된 장기이므로 문맥압 상승시에는 정맥의 순환이 없어지고, 동맥으로 유입이 되는 혈액은 계속 들어오므로 지라이 커지게 된다. 또 소화기의 모세혈관내에서의 압력도 높아지게 되고 그러면 그 압력에 의해서 많은 양의 수분이 모세혈관밖으로 빠져나오게 된다. 이 수분이 모여 복수가 된다. |
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| 영문 | liver function tests | 한글 | 간기능검사 |
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| 설명 | 혈액검사중 가장 많이 쓰이는 검사법으로 다음 7가지를 검사하게 된다. 혈청콜레스테롤, 총단백질, 알부민, 빌리루빈, GOT/GPT 효소, 알칼리인산분해효소(alkaline phophatase) 등을 검사하게 되는 데 각 검사치에는 모두 의미가 있으며, 이 검사 하나로 간기능의 전반적인 상태에 대해서 알아볼 수 있다. |
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| 영문 | liver biopsy | 한글 | 간생검 |
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| 설명 | 사람이 살아있는 상태에서 병터를 잘라내어 직접 현미경 등으로 보아 진단을 내리는 진단법이다. 간생검은 주로 간염이나 간암의 진단이나, 희귀한 유전병, 선천병 등의 확진에 이용된다. 간염에서는 현재의 간염이 진행성인지 혹은 비진행성인지 또는 이미 간경화상태로 넘어갔는지 등의 여부를 알아보게 된다. |
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| AFP | Alpha(α) Feto-Protein [HP 1826, 1858, 1859, 2265] ; Oncofetal Antigens &nbs... |
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| MD | Doctor of Medicine [Lat. Medicinae Doctor]; magnesium deficiency; main duct; maintenance dose; major... |
| IGD | idiopathic growth hormone deficiency; interglobal distance; isolated gonadotropin deficiency |
| MCD | magnetic circular dichroism; mast-cell degranulation; mean cell diameter; mean of consecutive differ... |
| CLD | chloride diarrhea; chronic liver disease; chronic lung disease; congenital limb deficiency; crystal ... |
| GP | Glycogen Phosphorylase |
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| MTAP | Methylthioadenosine phosphorylase |
| NP | Nucleoside phosphorylase |
| PHK | Phosphorylase kinase |
| PD-ECGF/TP | Platelet-derived endothelial cell growth factor/thymidine phosphorylase |
| muscle phosphorylase deficiency | Type V glycogen storage disease, affecting muscle, caused by deficiency of muscle phosphorylase. (05 Mar 2000) |
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| alpha,alpha-trehalose phosphorylase | <enzyme> Chemical name: alpha-d-glucopyranosyl-alpha-d-glucopyranose orthophosphate glucosyltransferase Registry number: EC 2.4.1.64 Synonym: trehalose phosphorylase (26 Jun 1999) |
| alpha-glucan phosphorylase | <enzyme> Enzyme that catalyses the sequential removal of glycosyl residues from glycogen to yield one glucose-1-phosphate per reaction. Its activity is controlled by phosphorylation (by phosphorylase kinase). (21 Jun 2000) |
| maltodextrin phosphorylase | <enzyme> From E coli Registry number: EC 2.4.1.- Synonym: e350a (26 Jun 1999) |
| GDPmannose phosphorylase | <enzyme> A transferase that catalyses the transfer of GDP to the mannose of mannose-1-phosphate. Consider also the bifunctional enzyme, phosphomannose isomerase-guanosine diphospho-d-mannose pyrophosphorylase; rfbm has similarity to long-chain, iron-containing alcohol dehydrogenases Registry number: EC 2.7.7.13 Synonym: GDPmannose phosphorylase, GDP mannose pyrophosphorylase, GTP-alpha-d-mannose-1-phosphate guanylyltransferase, GDP-mannose pyrophosphorylase, rfbm gene product, rfbm protein (26 Jun 1999) |
| cellodextrin phosphorylase | <enzyme> Reverse reaction is used to synthesise cellodextrins Registry number: EC 2.4.1.49 (26 Jun 1999) |
| glycogen phosphorylase | <enzyme> Enzyme that catalyses the sequential removal of glycosyl residues from glycogen to yield one glucose-1-phosphate per reaction. Its activity is controlled by phosphorylation (by phosphorylase kinase). (21 Jun 2000) |
| phosphorylase | <enzyme> Enzyme that catalyses the sequential removal of glycosyl residues from glycogen to yield one glucose-1-phosphate per reaction. Its activity is controlled by phosphorylation (by phosphorylase kinase). (21 Jun 2000) |
| phosphorylase a | <enzyme> The phosphorylated and more active form of phosphorylase that functions as a regulatory enzyme during glycogen breakdown. The phosphate groups are hydrolytically removed by phosphorylase phosphatase to form phosphorylase b and orthophosphate. Registry number: EC 2.4.1.- (12 Dec 1998) |
| phosphorylase b | <enzyme> The relatively inactive form of phosphorylase that is reactivated to form phosphorylase a by phosphorylase kinase, which catalyses the enzymatic phosphorylation of the serine residues at the expense of ATP. Registry number: EC 2.4.1.- (12 Dec 1998) |
| phosphorylase kinase | <enzyme> The enzyme that regulates the activity of phosphorylase and glycogen synthetase by addition of phosphate groups. A large and complex enzyme, itself regulated by phosphorylation. Integrates the hormonal and calcium signals in muscle. (18 Nov 1997) |
| phosphorylase kinase phosphatase | <enzyme> Aspect of phosphoprotein phosphatase EC 3.1.3.16 Registry number: EC 3.1.3.- (26 Jun 1999) |
| phosphorylase phosphatase | <enzyme> An enzyme that deactivates glycogen phosphorylase a by releasing inorganic phosphate and phosphorylase b, the inactive form. Chemical name: (Phosphorylase a) phosphohydrolase Registry number: EC 3.1.3.17 (12 Dec 1998) |
| phosphorylase-rupturing enzyme | <enzyme> An enzyme that deactivates glycogen phosphorylase a by releasing inorganic phosphate and phosphorylase b, the inactive form. Chemical name: (Phosphorylase a) phosphohydrolase Registry number: EC 3.1.3.17 (12 Dec 1998) |
| polynucleotide phosphorylase | <enzyme> An enzyme of the transferase class that catalyses the reaction RNA(n+1) and orthophosphate to yield RNA(n) and a nucleoside diphosphate, or the reverse reaction. ADP, idp, GDP, udp, and cdp can act as donors in the latter case. Chemical name: Polyribonucleotide:orthophosphate nucleotidyltransferase Registry number: EC 2.7.7.8 (12 Dec 1998) |
| liver phosphorylase deficiency |
glycogen storage disease, type VI.
출처: www.mercksource.com/pp/us/cns/cns_health_library.j...
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